Biologia- nauka o życiu

Aminokwasy i białka

 | Strona Główna |                                                                                                                | Kontakt | Ekipa |

 | Budowa białek | Podział białek | Role białek w organizmie | Właściwości białek |

 

Struktury przestrzenne białek


  4. Struktura czwartorzędowa jest charakterystyczna dla białek oligomerycznych. (zawierających kilka podjednostek). Podjednostki białek są to niezależnie sfałdowane łańcuchy polipeptydowe lub całe białka, będące tylko składnikiem dużego kompleksu białkowego. Podobny zestaw oddziaływań reszt aminokwasowych pomiędzy sobą
oraz z rozpuszczalnikiem jest charakterystyczny dla czynników stabilizujących strukturę czwartorzędową białek oligomerycznych. Często się zdarza, że powierzchnie styku poszczególnych podjednostek oligomeru zawierają dużą ilość aminokwasów hydrofobowych. Efektem tego jest "sklejenie" podjednostek i "uszczelnienie" przed wniknięciem rozpuszczalnika. Rozbicie podjednostek oznacza destabilizację dalszych struktur, gdyż jest to wysoce niekorzystne energetycznie ponieważ zachodzi kontakt
z polarnym rozpuszczalnikiem. Struktura czwartorzędowa staje się szczególnie trwała gdy podjednostki wiążą się "mostkami" dwusiarczkowymi lub solnymi.





  Podobieństwo pomiędzy poszczególnymi motywami, domenami lub podjednostkami, wskazuje na silne dążenie do konserwowania (utrwalania) "udanych funkcjonalnie" struktur białkowych w trakcie ewolucji. Jest to najlepszy i najszybszy sposób tworzenia nowych struktur - z już wcześniej dostępnych, lecz w odmiennej kombinacji. Gdyby ewolucja szła drogą kombinatoryki i szukała wszystkich możliwych kombinacji konformacji struktur białka i zakładając przeciętny czas fałdowania się (foldingu) białka ok. 10-1 - 10-2 s to czas potrzebny na wypróbowanie wszystkich możliwości wyniósłby w przybliżeniu 10100 lat.

  Tworzenie nowych białek polega na składaniu genów kodujących struktury już istniejące. Utworzenie w pełni funkcjonalnego białka odbywa się w trakcie - modyfikacji potranslacyjnej, w której są dodawane inne, niebiałkowe elementy struktury. W tym procesie formowany jest ostateczny kształt białka w wyniku jego przebudowy. Wszystkie te czynności nie przebiegają spontanicznie i są przeprowadzane dzięki wyspecjalizowanym enzymom. Jako przykład mogą posłużyć specyficzne białka - czaperony ("białka opiekuńcze"), które kontrolują proces właściwego fałdowania się łańcucha polipeptydowego. Odpowiedzialne są one także, za usuwanie nieprawidłowo sfałdowanych łańcuchów, wykazując zdolność do tworzenia kompleksów ze źle uformowanym białkiem i zwiększając podatność takiego konglomeratu na działanie enzymów proteolitycznych.


| Wstecz |

| Do początku |